Il glutatione: struttura e generalità

Il glutatione: struttura e generalità

Il glutatione è un tripeptide ubiquitario presente in molte piante, microrganismi e in tutti i tessuti dei mammiferi. Composto da acido glutammico, cisteina e glicina (γ-glutamilcisteinilglicina), presenta la particolare caratteristica di avere i residui di acido glutammico e di cisteina uniti non da un normale legame peptidico, ma da un legame γ-glutammilico: è infatti il gruppo carbossilico (-COOH) sul carbonio γ dell'acido glutammico ad essere legato al gruppo amminico (-NH2)

sul carbonio α della cisteina (Fig.1.3.).

Fig. 1.3 Rappresentazione della struttura del glutatione (γ-glutammilcisteinilglicina).

La freccia indica il legame γ-glutammilico (Lu, 1999).

Il GSH rappresenta circa l'80% dei tioli non proteici a basso peso molecolare presenti nella cellula ed è distribuito in tre compartimenti: il 90% circa è dislocato a livello citosolico, il 10% nei mitocondri e una residua percentuale nel reticolo endoplasmatico (Meredith e Reed, 1982; Hwang et al., 1992; Lu, 1999).

Il glutatione può esistere in forma ridotta (GSH) e in forma ossidata (GSSG), la forma ossidata deriva dalla formazione di un ponte disolfuro tra due molecole di GSH. La forma ridotta è ampiamente predominante all'interno della cellula, con un rapporto che in condizioni normali è dell'ordine di 1:10/1:100 (Meister e Anderson, 1983; Reed et al., 1983; Lu, 1999). La presenza del gruppo sulfidrilico della cisteina conferisce al GSH proprietà antiossidanti che gli permettono di interagire con specie reattive dell'ossigeno o con altre sostanze elettrofile nell'ambito di numerosi sistemi antiossidanti intracellulari.