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Bioiformatica




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BIOIFORMATICA

La BIOINFORMATICA è la scienza che si occupa del trattamento e dell’analisi dei DATI BIOLOGICI, che possiamo dividere in dati:



-DI SEQUENZA

-DI STUTTURA

-FUNZIONALI

Con metodi informatici, al fine di formulare ipotesi sui processi della vita. Questa scienza ha ricevuto un impulso maggiore dalla biologia moderna,anche se resta una scienza + QUALITATIVA che quantitativa. Riesce ad accumulare una quantità infinita di dati,soprattutto grazie alle nuove tecniche.

BANCHE DATI

Nella bioinformatica dobbiamo trattare una grande quantità di dati che bisogna:

-CONSERVARE-CATALOGARE-RITROVARE-INDIVIDUARE LE INTERAZIONI-DEDURNE IPOTESI.

Per fare tutto questo ci serviamo delle BANCHE DATI,che devono conservare i dati nel modo + fedele possibile,per poterli analizzare in qualsiasi momento con nuove tecniche,spesso risulta utile che alcune proprietà di dati di uso frequente vengano calcolate e conservate a loro volta in banche dati dette DERIVATE per evitare di ripetere la stessa analisi + volte e per questo le banche dati derivate devono essere aggiornate,ad ogni variazione della banca dati principale e che la versione aggiornata sia disponibile In tempo reale.

Le BANCHE DATI si dividono in:

=PRIMARIE dove il loro contenuto può essere analizzato in vari modi. E sono:

-LE BANCHE DATI DI ACIDI NUCLEICI

Sono BANCHE DATI DI SEQUENZA che contengono sia i DATI che le ANNOTAZIONI (informazioni associate ai dati).Quindi NON SOLO I DATI,ma anche LE ANNOTAZIONI DEVONO ESSERE AGGIORNATE,man mano che si ottengono nuove informazioni sulla sequenza in esame.

Però ci ritroviamo di fronte a 3 problemi:

E’ dovuto dalle annotazioni di una sequenza che dipendono dalle annotazioni di un’altra sequenza:In questo caso,dobbiamo modificare sempre le annotazioni,ma questo non è sempre possibile.

Può essere depositata una sequenza che contiene o è parzialmente sovrapposta ad una già presente e questo può creare molti problemi.

La sequenza di un organismo non è unica,esistono POLIMORFISMI o VARIANTI molto frequenti. Un esempio possono essere i VIRUS in cui quello dell’epatite C ha + di 500 sequenze che purtroppo non sono utili per la caratterizzazione delle proteine,perché sono varianti naturali del virus.

Nonostante questi problemi,le BANCHE DATI DI SEQUENZA sono indispensabili in biologia,quelle + utilizzate sono la –EMBL-SEQUENCE DATA BANK-GENBANK.

-LE BANCHE DATI DI PROTEINE

Contengono annotazioni funzionali oltre alla SEQUENZA che è espressa con 20 lettere che RAPPRESENTANO gli AMMINOACIDI presenti nelle proteine.

Come si è già detto le ANNOTAZIONI sono molto importanti e quindi una banca dati è migliore quando ha ANNOTAZIONI + ACCURATE.

-LE BANCHE DATI DI STRUTTURA

Esistono 2 modi per determinare a livello atomico le STRUTTURE TRIDIMENSIONALI di una molecola:



#LA CRISTALLOGRAFIA A RAGGI X Un cristallo quando viene attraversato da RAGGI X genera un PATTERN DI DIFFRAZIONE. I RAGGI X sono diffratti dagli e- raggruppati intorno al centro di ogni atomo. In alcune direzioni gli atomi cercano di dare un forte raggio diffratto ,in altre i loro effetti si annullano a vicenda. L’esatta direzione degli atomi si deve intuire confrontando l’intensità delle riflessioni. In un esperimento di cristallografia a RAGGI X occorre:

-UN CRISTALLO DELLA PROTEINA IN ESAME

-IRRAGGIARLO CON RAGGI X

-MISURARE L’INTENSITA’ DELLE ONDE DIFFRATTE

-CALCOLARE LE FASI

-CALCOLARE LA POSIZIONE DELLA DENSITA’ DI 2 e- che ha generato il pattern osservato e le fasi calcolate.

-MODELLARE LA STRUTTURA DELLA PROTEINA per far rientrare gli ATOMI nella densità elettronica calcolata.Le coordinate della proteina vengono depositate in una banca dati detta PDB(PROTEIN DATA BANK)

#LA RISONANZA MAGNETICA NUCLEARE(NMR)Che si basa sull’osservazione di alcuni nuclei atomici,come l’H(idrogeno),che hanno un momento magnetico intrinseco.Se immergiamo una SOLUZIONE della PROTEINA in un forte CAMPO MAGNETICO,i NUCLEI adottano una delle orientazioni loro permesse la cui energia dipende sia dalla FORZA del CAMPO MAGNETICO sia dal PARTICOLARE INTORNO CHIMICO del NUCLEO. Se si applica un CAMPO A RADIO FREQUENZA al campione,si avrà un forte assorbimento di energia,quando la FREQUENZA del campo CORRISPONDE alla DIFFERENZA di ENERGIA fra 2 ORIENTAZIONI NUCLEARI permesse. Ogni AMMINOACIDO assorbe un insieme di FREQUENZE(sistema di SPIN)che dipendono dalla loro NATURA CHIMICA. Se abbiamo 2 ATOMI vicini possiamo misurare le INTERAZIONI MAGNETICHE fra i loro SPIN. Quindi L’ANALISI NMR permette di effettuare una MAPPATURA delle DISTANZE fra specifiche COPPIE di ATOMI che vengono dette CROISSANT,se il loro numero è sufficiente ci sarà un numero finito di possibili CONFORMAZIONI della PROTEINA che hanno la corretta STECHIOMETRIA e sono COMPATIBILI con i dati,ne avremo di solito 10-15. La differenza tra le strutture dipendono dal numero di CROISSANT che riusciremo a misurare che DIPENDE a sua volta dalla RIGIDITA’ della STRUTTURA della PROTEINA in soluzione. Anche le STRUTTURE ricavate tramite NMR vengono conservate nella banca dati PDB e per ogni PROTEINA ci saranno un numero VARIABILE di strutture COMPATIBILI con i dati.

La RADICE QUADRATICA MEDIA della DEVIAZIONE è la DISTANZA MEDIA fra ATOMI CORRISPONDENTI nelle varie STRUTTURE ed è la a MISURA usata di solito per valutare la QUALITA’ della STRUTTURA NMR. La tecnica NMR ha dei limiti riguardo alla DIMENSIONE delle PROTEINE da determinare in quanto fornisce un insieme di STRUTTURE e non una sola PROTEINA,però invece di essere un limite rappresenta un VANTAGGIO in quanto riesce ad analizzare anche il COMPORTAMENTO DINAMICO della PROTEINA.

La RISOLUZIONE è il rapporto tra il numero di PARAMETRI CALCOLATI e la quantità di DATI MISURATI. Si esprime in AMSTRONG(A)e + BASSO è il suo valore,MIGLIORE è la QUALITA’ della STRUTTURA.

Queste 2 tecniche sono COMPLEMENTARI,perché danno informazioni di tipo DIVERSO sulla STRUTTURA in esame e sono MOLTO UTILI nella biologia moderna.

=DERIVATE rese disponibili per tutta la comunità,le + utilizzate sono EMEST,che deriva da EST in altre banche derivate raggruppano e allineano sequenze di PROTEINE appartenenti a famiglie correlate(PFAN,PRINTS,BLOCKS)mentre i PATTERN vengono conservati nella banca dati PROSITE. Le STRUTTURE delle PROTEINE sono usate per CALCOLARE la POSIZIONE di ELEMENTI di STRUTTURA SECONDARIA e creare la banca dati DSSP o per raggrupparle secondo SIMILARITA’ STRUTTURALI. La banca dati HSSP contiene per ogni proteina una STRUTTURA NOTA,un allineamento della sua SEQUENZA con quelle di tutte le PROTEINE di SEQUENZA NOTA ad essa simili.




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